ºÝºÝߣ

ºÝºÝߣShare a Scribd company logo

3. enzim

?Download as PPT, PDF?
?
N
Nimas Sari Julianti

Enzim merupakan protein yang berfungsi sebagai katalisator untuk mempercepat reaksi kimia dalam tubuh dengan menurunkan energi aktivasi. Enzim bekerja dengan cara mengikat substrat di sisi aktifnya dan menciptakan lingkungan yang memungkinkan terjadinya reaksi. Aktivitas enzim dipengaruhi oleh berbagai faktor seperti pH, suhu, konsentrasi substrat, dan inhibitor.

1 of 43
Downloaded 53 times
Enzim
Cakupan: ? Definisi umum ? Bagian penting dari enzim ? Bagaimana enzim bekerja ? Hubungan enzim ? substrat ? Hubungan enzim ? inhibitor ? Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim ? Kinetika enzim
Definisi Umum Dlm sistem biologi ? reaksi kimia selalu memerlukan katalis. Tanpa katalis ? sangat lama ¡ú diperlukan ? Enzim yg berfungsi sbg biokatalisator ENZIM = protein yang berfungsi untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan tenaga aktivasi dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi, serta bersifat sangat spesifik.
3. enzim
? Katalis yg paling efisien ? mampu mempercepat reaksi 1020 kali lbh cepat ? Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi maupun substratnya , Tripsin Trombin
? Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya ? Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat oleh produk akhirnya(feedback inhibition) ? Beberapa enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut ? zymogen
Tiga sifat utama enzim : ? Kemampuan katalitiknya ? Spesifisitas ? Kemampuan untuk diatur (regulasi)
Bagian-bagian enzim Holoenzim Apoenzim/ apoprotein Gugus prostetik Koenzim Kofaktor
Bagian-bagian enzim (lanjutan) ? Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 ¨C 1 juta kd ? Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa membutuhkan ? kofaktor / koenzim ? Kofaktor ? ion-ion anorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya ? Koenzim ? molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya
3. enzim
3. enzim
? Gugus prostetik = Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim ? ? Holoenzim = Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya ? Apoenzim / apoprotein = Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim ? Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi enzimatis
Klasifikasi enzim ? 1. Oksido reduktase Pemindahan elektron ? 2.Transferase Pemindahan ggs fungsional ? 3.Hidrolase Reaksi hidrolisis(pemindahan ggs fungsional ke air) ? 4. Liase Pemindahan ggs ke ikatan ganda ? 5. Isomerase Pemindahan ggs di dalam mo lekul menghasilkan isomer ? 6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C- S C-O dan C-N
Bagaimana enzim bekerja ? Reaksi tanpa enzim: ? Lambat ? Membutuhkan suhu yang tinggi ? Tekanan yang tinggi ? Reaksi enzimatis ? Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadi
Tubuh memerlukan Enzim Untuk Mempercepat Reaksi Metabolisme
? Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn energi produk (fase akhir) ? selisih energi bebas standar (¦¤G?) Agar reaksi berjalan spontan, bagaimanakah nilai ¦¤G?
Enzim ? mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau ¦¤G? Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ¦¤G?¡Ù ? suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih rendah dr reaksi tanpa ensim Glukosa + 6 O2 ? 6 CO2 + 6 H2O ¦¤G? = -2880 kJ/mol
Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk memulai suatu reaksi Enzim ? mengikat substrat ? menciptakan jalan reaksi yg berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding reaksi tanpa enzim Inti dr reaksi katalisis ? ikatan yg spesifik pd fase transisi
? Substrat terikat ? interaksi nonkovalen E + S ? ES ? EP ? E + P ? Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi ? kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi ? Substrat terikat pd ? sisi aktif yi cekukan pd protein yg berisi asam amino yg penting untuk terjadinya suatu reaksi kimia
3. enzim
Karakteristik sisi aktif enzim ? merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa enzim harus memiliki ukuran besar?) ? sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat 3 dimensi. ? memberikan linkungan mikro yg sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia ? substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi / ikatan yang lemah. ? Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino yg menyusun sisi aktif suatu enzim
Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang terlibat
? Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting: ? Bagian yang mengenal substrat dan kemudian mengikatnya ? Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat oleh enzim ? Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan secara linear, tetapi dalam konformasi 3D mereka berdekatan
Teori untuk menjelaskan kerja enzim: ? Lock and Key analogy Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat. Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat menerangkan stabilitas fase transisi ensim ? Induced Fit theory mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya. ? dpt menerangkan fase transisi ES komplek
Lock and key model Induced Fit model
Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim ? pH ? setiap enzim mempunyai pH optimum utk bekerja. contoh : pepsin ? pH 2, amylase ? pH 7.0 ? Temperatur ? setiap kenaikan suhu 10?C (sampai 40?C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60?C. Mengapa? ? [S] dan atau [E]
Kinetika Reaksi Enzimatis E + S ES E + P K1 K2 K-1 K1 : konstanta pembentukan ES komplek K2 : konstanta konfersi ES komplek ke P K-1 : konstanta konstan pemecahan ES komplek ke E bebas Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya
K-1 + K2 = Km ? konstanta Michaelis K2 Vmax [S] V = ? Persamaan Michaelis-Menten Km + [S]
? Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka Vmax [S] V = dan V = Vmax / 2 ? [S] + [S]
Lineweaver-Burk double reciprocal plot Y = m x + b
Penghambatan Reaksi Enzimatis ? Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible ? Irreversible ? pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim ? Reversible ? suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali Reversible inhibitor ini dpt dibagi : ? competitive ? non-competitive ? un-competitive
penghambatan competitive ? inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif ? Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI ? krn terikat scr reversible ? penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang
penghambatan non-competitive ? inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif) ? jadi tidak memblok pembtkan enzim-substrat komplek ? Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat ? Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax ¨Cnya
Penghambatan un-competitive ? Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim ? Berbeda dgn non- competitive ? inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek ? Sehingga tidak terikat pd enzim bebas ? Vmax berubah, dan Km juga berubah
Enzim allosterik ? Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi ? sebagai respon terhadap pengikatan modulator efektor ? Enzim Allosterik biasanya lebih komplek dari enzim nonalostrerik, enzim allosterik , memiliki sub unit lebih dari satu ? Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk mengikat modulator. ? Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi pengikatan yang berbeda ? Untuk enzim homotropik ? sisi aktif dan sisi regulator sama
3. enzim
? Aktivitas spesifik = jumlah produk yang dihasilkan oleh suatu enzim pada waktu dan kondisi tertentu per milligram enzim ? Kecepatan reaksi = konsentrasi hilangnya substrat (atau produk yg dihasilkan) per unit waktu (mol L ? 1s ? 1) ? Aktivitas enzim = mol yg dirubah per unit waktu (kecepatan x volume reaksi) ? Aktivitas enzim merupakan pengukuran jumlah enzim yang ada ? Unit SI = katal, 1 katal = 1 mol s-1 ? unit yg sangat besar ? 1 unit enzim = 1 enzyme unit (EU) = 1 ¦Ìmol min-1 (¦Ì = micro, x 10-6).
? Aktivitas spesifik = mol yang dirubah per unit waktu massa enzim ( akrivitas enzim/massa aktual enzim yg ada). Unit SI = katal kg-1,¡ú unit yg lebih praktis = ¦Ìmol mg-1 min-1 ? Aktivitas spesifik = ukuran efisiensi enzim, biasanya konstan untuk enzim murni ? Jika aktivitas spesifik 100 % enzim murni diketahui, kemurnian dapat dihitung ? Jika % kemurnian adalah 100 % (aktivitas spesifik sampel enzim/aktivitas spesifik enzim murni). Sampel yang tidak murni memiliki aktifitas spesifik yg lebih rendah ? beberapa kandungannya bukan merupakan enzim /pengotoran
Peranan Enzim ? 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan pengaturannya ? 2. Sebagai katalisator dalam industri yg mensintesis hormon/antibiotik ? 3. Membantu dlm menegakkan diagnosa krn kadar enzim pd keadaan patologik tertentu dpt mengalami perub yg nyata dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik (endonuklease retriksi) *. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian, peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah
Pembagian Enzim berdasarkan lokasinya ? Enzim plasma fungsional: Enzim atau proenzim tertentu terdapat sepanjang waktu dlm sirkulasi individu normal, substrat juga terdapat dlm sirkulasi dan melakukan fungsi fisiologis dlm darah Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse, proenzim bekuan darah dan lisis bekuan darah umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm darah sama atau lebih tinggi dibandingkan dlm jaringan
Enzim plasma non fungsional: ? Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah ? Substrat sering tdk ada dlm plasma ? Konsentrasi dlm darah individu normal berjutakali lebih rendah dibanding dlm jaringan
LOKASI ENZIM ? Dalam sel hati: Enzim-enzim glikolisis¡ú sitoplasma ? Enzim-enzim siklus asam sitrat ¡ú mitokondria, sel pankreas, lambung dan saliva ? Isozim : enzim yg mengkatalisa reaksi yg sama tetapi sifat fisika dan kimia protein menunjukkan perbedaan yg bermakna

More Related Content

3. enzim

  • 2. Cakupan: ? Definisi umum ? Bagian penting dari enzim ? Bagaimana enzim bekerja ? Hubungan enzim ? substrat ? Hubungan enzim ? inhibitor ? Faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim ? Kinetika enzim
  • 3. Definisi Umum Dlm sistem biologi ? reaksi kimia selalu memerlukan katalis. Tanpa katalis ? sangat lama ¡ú diperlukan ? Enzim yg berfungsi sbg biokatalisator ENZIM = protein yang berfungsi untuk mempercepat reaksi dengan jalan menurunkan tenaga aktivasi dan tidak mengubah kesetimbangan reaksi, serta bersifat sangat spesifik.
  • 5. ? Katalis yg paling efisien ? mampu mempercepat reaksi 1020 kali lbh cepat ? Enzim bersifat sangat spesifik, baik jenis reaksi maupun substratnya , Tripsin Trombin
  • 6. ? Enzim tidak ikut bereaksi dgn substrat atau produknya ? Aktifitas dapat dikontrol sesuai dengan kebutuhan organisme itu sendiri Contoh : enzim yg mengkatalisis reaksi pertama pada suatu siklus biosintesis biasanya di hambat oleh produk akhirnya(feedback inhibition) ? Beberapa enzim disintesis dlm btk tidak aktif. Dan akan diaktifkan oleh kondisi dan waktu yang sesuai (enzim allosterik) . prekursor yg tidak aktif disebut ? zymogen
  • 7. Tiga sifat utama enzim : ? Kemampuan katalitiknya ? Spesifisitas ? Kemampuan untuk diatur (regulasi)
  • 9. Bagian-bagian enzim (lanjutan) ? Seperti halnya protein lain, enzim memiliki BM antara 12,000 ¨C 1 juta kd ? Beberapa enzim tidak membutuhkan molekul kimiawi lain untuk aktifitasnya, beberapa membutuhkan ? kofaktor / koenzim ? Kofaktor ? ion-ion anorganik yg dibutuhkan enzim untuk melakukan fungsinya ? Koenzim ? molekul organik (komplek) yang dibutuhkan enziim untuk melakukan fungsinya
  • 12. ? Gugus prostetik = Koenzim atau kofaktor yang terikat sangat kuat bahkan terikat dengan ikatan kovalen dengan enzim ? ? Holoenzim = Enzim aktif lengkap dengan semua komponennya ? Apoenzim / apoprotein = Bagian yang terdiri dari protein saja pada suatu enzim ? Fungsi koenzim adalah sebagai karier sementara dari gugus fungsional yg berperan dalam reaksi enzimatis
  • 13. Klasifikasi enzim ? 1. Oksido reduktase Pemindahan elektron ? 2.Transferase Pemindahan ggs fungsional ? 3.Hidrolase Reaksi hidrolisis(pemindahan ggs fungsional ke air) ? 4. Liase Pemindahan ggs ke ikatan ganda ? 5. Isomerase Pemindahan ggs di dalam mo lekul menghasilkan isomer ? 6. Ligase Pembentukan ikatan C-C, C- S C-O dan C-N
  • 14. Bagaimana enzim bekerja ? Reaksi tanpa enzim: ? Lambat ? Membutuhkan suhu yang tinggi ? Tekanan yang tinggi ? Reaksi enzimatis ? Enzim memberikan suatu lingkungan yg spesifik di dalam sisi aktifnya, sehingga reaksi secara energetik dapat lebih mudah terjadi
  • 15. Tubuh memerlukan Enzim Untuk Mempercepat Reaksi Metabolisme
  • 16. ? Perbedaan antara energi reaktan (fase awal) dgn energi produk (fase akhir) ? selisih energi bebas standar (¦¤G?) Agar reaksi berjalan spontan, bagaimanakah nilai ¦¤G?
  • 17. Enzim ? mempercepat reaksi tetapi tidak mengubah keseimbangan reaksi atau ¦¤G? Kesetimbangan reaksi antara Reaktan dan produk mencerminkan perbedaan energi bebas pada fase awal
  • 18. Kecepatan reaksi tergantung energi aktifasi ¦¤G?¡Ù ? suatu pasokan energi dibutuhkan untuk mengawali suatu reaksi Energi aktifasi untuk reaksi yg dikatalis dengan ensim lebih rendah dr reaksi tanpa ensim Glukosa + 6 O2 ? 6 CO2 + 6 H2O ¦¤G? = -2880 kJ/mol
  • 19. Enzim penting untuk menurunkan energi aktifasi untuk memulai suatu reaksi Enzim ? mengikat substrat ? menciptakan jalan reaksi yg berbeda yg mempunyai fase transisi lebih rendah dbanding reaksi tanpa enzim Inti dr reaksi katalisis ? ikatan yg spesifik pd fase transisi
  • 20. ? Substrat terikat ? interaksi nonkovalen E + S ? ES ? EP ? E + P ? Kekuatan enzim dlm mengkatalisis suatu reaksi ? kemampuan enzim membawa substrat bersama-sama pd orientasi yang tepat untuk terjadinya suatu reaksi ? Substrat terikat pd ? sisi aktif yi cekukan pd protein yg berisi asam amino yg penting untuk terjadinya suatu reaksi kimia
  • 22. Karakteristik sisi aktif enzim ? merupakan bagian kecil dari enzim (Mengapa enzim harus memiliki ukuran besar?) ? sisi aktif merupakan suatu cekukan yang bersifat 3 dimensi. ? memberikan linkungan mikro yg sesuai utk terjadinya suatu reaksi kimia ? substrat terikat pada sisi aktif dengan interaksi / ikatan yang lemah. ? Spesifitas enzim dipengaruhi oleh asam amino yg menyusun sisi aktif suatu enzim
  • 23. Gambar sisi aktif ensim dan asam amino yang terlibat
  • 24. ? Sisi aktif mempunyai 2 bagian yg penting: ? Bagian yang mengenal substrat dan kemudian mengikatnya ? Bagian yang mengkatalisis reaksi, setelah substrat diikat oleh enzim ? Asam amino yang membentuk kedua bagian tersebut tidak harus berdekatan dalam urutan secara linear, tetapi dalam konformasi 3D mereka berdekatan
  • 25. Teori untuk menjelaskan kerja enzim: ? Lock and Key analogy Enzim memiliki struktur sisi spesifik yang cocok dengan substrat. Mampu menerangkan spesifitas ensim ttp tidak dapat menerangkan stabilitas fase transisi ensim ? Induced Fit theory mempertimbangkan fleksibilitas protein, sehingga pengikatan suatu substrat pada enzim menyebabkan sisi aktif mengubah konformasinya sehingga cocok dgn substratnya. ? dpt menerangkan fase transisi ES komplek
  • 26. Lock and key model Induced Fit model
  • 27. Faktor-faktor yg mempengaruhi kerja enzim ? pH ? setiap enzim mempunyai pH optimum utk bekerja. contoh : pepsin ? pH 2, amylase ? pH 7.0 ? Temperatur ? setiap kenaikan suhu 10?C (sampai 40?C), kecepatan reaksi naik 2 x lipatnya dan reaksi terhambat dan berhenti pada 60?C. Mengapa? ? [S] dan atau [E]
  • 28. Kinetika Reaksi Enzimatis E + S ES E + P K1 K2 K-1 K1 : konstanta pembentukan ES komplek K2 : konstanta konfersi ES komplek ke P K-1 : konstanta konstan pemecahan ES komplek ke E bebas Enzim sangat efisien dalam mengkatalis suatu reaksi, steady state (keseimbangan reaksi) segera dapat tercapai apabila : Kecepatan pembentukan ES komplek sama dengan kecepatan pemecahannya
  • 29. K-1 + K2 = Km ? konstanta Michaelis K2 Vmax [S] V = ? Persamaan Michaelis-Menten Km + [S]
  • 30. ? Ketika kondisi diatur sehingga [S] = Km maka Vmax [S] V = dan V = Vmax / 2 ? [S] + [S]
  • 32. Penghambatan Reaksi Enzimatis ? Kerja enzim dapat dihambat secara reversible atau irreversible ? Irreversible ? pembentukan atau pemecahan ikatan kovalen dalam enzim ? Reversible ? suatu senyawa dapat terikat dan kemudian dpt lepas kembali Reversible inhibitor ini dpt dibagi : ? competitive ? non-competitive ? un-competitive
  • 33. penghambatan competitive ? inhibitor bersaing dgn substrat untuk terikat pd sisi aktif ? Biasanya inhibitor berupa senyawa yg menyerupai substratnya, & mengikat enzim membentuk komplek EI ? krn terikat scr reversible ? penghambatan nya bias, yaitu ketika ditambah substrat maka penghambatan berkurang
  • 34. penghambatan non-competitive ? inhibitor terikat pada sisi lain dari enzim (bkn sisi aktif) ? jadi tidak memblok pembtkan enzim-substrat komplek ? Enzim mjd tidak aktif ketika inhibitor terikat walau enzim mengikat substrat ? Inhibitor mengurangi konsentrasi enzim yg aktif, sehingga mempengaruhi Vmax ¨Cnya
  • 35. Penghambatan un-competitive ? Terikat pd sisi selain sisi aktif enzim ? Berbeda dgn non- competitive ? inhibitor ini hanya terikat pd ES komplek ? Sehingga tidak terikat pd enzim bebas ? Vmax berubah, dan Km juga berubah
  • 36. Enzim allosterik ? Enzim allosterik mengalami perubahan konformasi ? sebagai respon terhadap pengikatan modulator efektor ? Enzim Allosterik biasanya lebih komplek dari enzim nonalostrerik, enzim allosterik , memiliki sub unit lebih dari satu ? Memiliki satu atau lebih sisi allosterik / regulator untuk mengikat modulator. ? Seperti halnya substrat, setiap regulator memiliki sisi pengikatan yang berbeda ? Untuk enzim homotropik ? sisi aktif dan sisi regulator sama
  • 38. ? Aktivitas spesifik = jumlah produk yang dihasilkan oleh suatu enzim pada waktu dan kondisi tertentu per milligram enzim ? Kecepatan reaksi = konsentrasi hilangnya substrat (atau produk yg dihasilkan) per unit waktu (mol L ? 1s ? 1) ? Aktivitas enzim = mol yg dirubah per unit waktu (kecepatan x volume reaksi) ? Aktivitas enzim merupakan pengukuran jumlah enzim yang ada ? Unit SI = katal, 1 katal = 1 mol s-1 ? unit yg sangat besar ? 1 unit enzim = 1 enzyme unit (EU) = 1 ¦Ìmol min-1 (¦Ì = micro, x 10-6).
  • 39. ? Aktivitas spesifik = mol yang dirubah per unit waktu massa enzim ( akrivitas enzim/massa aktual enzim yg ada). Unit SI = katal kg-1,¡ú unit yg lebih praktis = ¦Ìmol mg-1 min-1 ? Aktivitas spesifik = ukuran efisiensi enzim, biasanya konstan untuk enzim murni ? Jika aktivitas spesifik 100 % enzim murni diketahui, kemurnian dapat dihitung ? Jika % kemurnian adalah 100 % (aktivitas spesifik sampel enzim/aktivitas spesifik enzim murni). Sampel yang tidak murni memiliki aktifitas spesifik yg lebih rendah ? beberapa kandungannya bukan merupakan enzim /pengotoran
  • 40. Peranan Enzim ? 1. Penyelidikan reaksi-reaksi metabolik dan pengaturannya ? 2. Sebagai katalisator dalam industri yg mensintesis hormon/antibiotik ? 3. Membantu dlm menegakkan diagnosa krn kadar enzim pd keadaan patologik tertentu dpt mengalami perub yg nyata dlm darah ataupun jaringan, penyakit genetik (endonuklease retriksi) *. 4. Dalam pengolahan pangan, pertanian, peternakan dan pd akv. Sehari-hari dirumah
  • 41. Pembagian Enzim berdasarkan lokasinya ? Enzim plasma fungsional: Enzim atau proenzim tertentu terdapat sepanjang waktu dlm sirkulasi individu normal, substrat juga terdapat dlm sirkulasi dan melakukan fungsi fisiologis dlm darah Contoh: Lipoprotein lipase, pseudokolinesterse, proenzim bekuan darah dan lisis bekuan darah umumnya disintesis dlm hati, konsentrasi dlm darah sama atau lebih tinggi dibandingkan dlm jaringan
  • 42. Enzim plasma non fungsional: ? Tidak melakukan fungsi fisiologis dlm darah ? Substrat sering tdk ada dlm plasma ? Konsentrasi dlm darah individu normal berjutakali lebih rendah dibanding dlm jaringan
  • 43. LOKASI ENZIM ? Dalam sel hati: Enzim-enzim glikolisis¡ú sitoplasma ? Enzim-enzim siklus asam sitrat ¡ú mitokondria, sel pankreas, lambung dan saliva ? Isozim : enzim yg mengkatalisa reaksi yg sama tetapi sifat fisika dan kimia protein menunjukkan perbedaan yg bermakna