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V I I° Lezione

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biochimicacorsoa
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Classificazione delle proteine in base ai livelli strutturali PROTEINE FIBROSE • Costituite in gran parte da un unico tipo di struttura secondaria • Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti • Determinano la resistenza, la forma e la protezione esterna delle cellule nei vertebrati • Insolubili in acqua: presenza di molti amminoacidi idrofobici sia all’interno che all’esterno della proteina PROTEINE GLOBULARI • Contengono più tipi di struttura secondaria • Hanno catene polipeptidiche ripiegate per assumere una forma globulare o sferica • La maggior parte degli enzimi e delle proteine regolatrici sono globulari • Più solubili in acqua: presentano un interno idrofobo e una superficie idrofila
Le Proteine FibroseLe Proteine Fibrose • Sono di origine animali, • insolubili in acqua, • Assolvono ruoli strutturali per lo più. Si dividono in tre categorie:  le cheratine  i collageni  le sete Formano tessuti protettivi Formano tessuti connettivi Come i bozzoli dei bachi da seta
Proteine fibrose: α-cheratina • Componente dei capelli, lana, penne, unghie, artigli, corna, zoccoli e strati esterni della pelle • È costituita da una struttura ad α-elica destrorsa • Due catene di α-elica si avvolgono in un superavvolgimento sinistrorso • Ha un ruolo strutturale • È ricca di Cys che formano ponti disolfuro trasversali tra fibre adiacenti, aumentandone la resistenza 18 % Cys
α-cheratina dei capelli
Le Proteine FibroseLe Proteine Fibrose • Cheratine e collageni hanno strutture ad elica, • Le sete hanno struttura foglietto beta Gruppi apolari e ponti disolfuro tendono a conferire rigidità e insolubilità alle proteine fibrose.
Il collagene: una tripla elicaIl collagene: una tripla elica  Principale componente dei tessutiPrincipale componente dei tessuti connettivi (ossa, tendini, denti, cartilagini)connettivi (ossa, tendini, denti, cartilagini)  Tre catene avvolte tra loroTre catene avvolte tra loro ((tropocollagenetropocollagene): elica più estesa dell’): elica più estesa dell’αα-- elicaelica  Composizione amminoacidica particolareComposizione amminoacidica particolare  Un residuo ogni tre èUn residuo ogni tre è GlyGly  Ricco inRicco in prolinaprolina  Amminoacidi insoliti (idrossilisina,Amminoacidi insoliti (idrossilisina, idrossiprolina: formano ponti a idrogeno)idrossiprolina: formano ponti a idrogeno) “post-traduzionali”“post-traduzionali”
Le Proteine GlobulariLe Proteine Globulari • Sono solubili in acqua, • di forma quasi sferica, • Assolvono funzioni biologiche. Possono essere:Possono essere: • EnzimiEnzimi • OrmoniOrmoni • Proteine di trasportoProteine di trasporto • Proteine di depositoProteine di deposito
Le Proteine GlobulariLe Proteine Globulari • ContengonoContengono amminoacidi conamminoacidi con catene polari e carichi,catene polari e carichi, • Sono struttureSono strutture elicoidali.elicoidali. Mioglobina, proteina globulare che trasporta l’ossigeno nei muscoli. Le interazioni sono dovute a ponti disolfuro, alla polarità o meno dei gruppi R, e alla capacità di formare legame ad idrogeno.
La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria • La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina. • È stabilizzata da legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari e legami ionici. È indispensabile per la sua attività biologica.
La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria • Ma anche da legami covalenti, sotto forma di ponti disolfuro fra due cisteine. • Le interazioni che si instaurano a livello tridimensionale coinvolgono amminoacidi non necessariamente vicini nella struttura primaria.
La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria • Quando le interazioni vengono meno, in presenza di elevate temperature, di pH non ottimale o di detergenti, la struttura tridimensionale viene persa, così la proteina va incontro a denaturazione, perdendo la sua attività biologica. la denaturazione a volte è un processo reversibile, e, allontanando l'agente denaturante, la proteina riprende spontaneamente la sua conformazione tridimensionale (che è dettata dalla struttura primaria).
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La Struttura QuaternariaLa Struttura Quaternaria • Ogni proteina tende ad assumere una sola struttura terziaria e proteine differenti assumono conformazioni differenti. Talvolta le proteine possono assumere anche una struttura quaternaria. È composta da aggregati di un certo numero di subunità Emoglobina di un adulto
La Struttura QuaternariaLa Struttura Quaternaria • L’aggregazione serve adL’aggregazione serve ad evitare alle parti apolarievitare alle parti apolari della superficie proteicadella superficie proteica l’esposizionel’esposizione all’ambiente acquosoall’ambiente acquoso della cellula.della cellula.
DIGESTIONE DELLE PROTEINE PROTEINA MACROPEPTIDI PEPTIDI AMMINOACIDI Vena porta Acido cloridrico + Pepsina Pepridasi pancreatiche Enzimi parete intestinale FEGATO
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CREATINACREATINA EFFETTI POSITIVI (50%) SU FORZA E POTENZA MUSCOLARI IN SINGOLI GESTI RIPETUTI OPPURE IN SCATTI INTERCALATI AD ATTIVITA’ AEROBICA. EFFETTO ANABOLIZZANTE RITENZIONE IDRICA E EFFETTO OSMOTICO EFFETTI SULLA FATICA (relativo risparmio glicolisi anaerobia e modulazione ammoniemia)
CREATINACREATINA EFFETTI COLLATERALI Sicuramente aumento di massa corporea per ritenzione idrica In acuto: effetto osmotico intraintestinale, diarrea, disidratazione , crampi A lungo termine: insufficienza renale? Diminuzione della sintesi del trasportatore di membrana?
Sintesi dellaSintesi della creatinacreatina e suae sua degradazionedegradazione inin creatininacreatinina
FosfocreatinaFosfocreatina →→ creatinacreatina  Enzima: creatin chinasi (muscolo e cervello)Enzima: creatin chinasi (muscolo e cervello)  Scopo: conservazione dell’energia biologica:Scopo: conservazione dell’energia biologica:  Eccesso di ATP: energia conservata come fosfocreatinaEccesso di ATP: energia conservata come fosfocreatina  Mancanza di ATP: fosfocreatina è fonte di energiaMancanza di ATP: fosfocreatina è fonte di energia
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EnzimiEnzimi Gli enzimi consentono alle reazioni diGli enzimi consentono alle reazioni di procedere a velocità compatibili con la vitaprocedere a velocità compatibili con la vita  sono catalizzatori di natura proteicasono catalizzatori di natura proteica  influenzano la velocità, mainfluenzano la velocità, ma nonnon l’equilibriol’equilibrio  non si consumano: si trovano immutati alla finenon si consumano: si trovano immutati alla fine della reazionedella reazione  presenti in piccole quantità (importanza dellapresenti in piccole quantità (importanza della concentrazione)concentrazione)  formano complessi reversibili con il substratoformano complessi reversibili con il substrato  sonosono specifici (ad esempio digestione)specifici (ad esempio digestione)
Gli enzimi sono catalizzatori di naturaGli enzimi sono catalizzatori di natura proteica: accelerano le reazioni biologicheproteica: accelerano le reazioni biologiche di diversi ordini di grandezzadi diversi ordini di grandezza Aumenti di velocità prodotti da enzimi
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G Coordinata di reazione ∆Greazione ∆G S P ES ∆Gc ∆G E = enzima S = substrato P = prodotti
Modello “Lock and Key”: l’enzima si combina chimicamente col substrato • Il sito attivo è costituito dal “negativo” del substrato – Si formano legami “esatti” fra enzima e substrato – Esiste una regione dell’enzima detta sito di legame e una detta sito catalitico • Riconoscimento spesso tridimensionale – Esempio: glicerol kinasi (lega solo il glicerolo in forma alfa)
il legame avviene in una specifica regione dell’enzima chiamato sito attivo il potere catalitico dell’enzima è legato alla formazione del complesso enzima substrato ES se la concentrazione dell’enzima è costante la velocità della reazione aumenta proporzionalmente all’aumento della concentrazione del substrato fino a un valore costante vmax sito attivo occupa solo una piccola parte del volume dell’enzima sito attivo è tridimensionale legami sito attivo-substrato:legami secondari CARATTERISTICHE GENERALI
Il legame enzima-substrato avviene tramite l’interazione delle cariche del substrato con alcuni aminoacidi del sito attivo • Alterazioni della struttura primaria di un enzima possono mutarne l’attività causando malattie genetiche
30 Il legame enzima-substrato induce un cambiamento conformazionale nell’enzima Esempio: esochinasi senza e con glucosio

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  • 1. Classificazione delle proteine in base ai livelli strutturali PROTEINE FIBROSE • Costituite in gran parte da un unico tipo di struttura secondaria • Hanno catene polipeptidiche disposte in lunghi fasci o in foglietti • Determinano la resistenza, la forma e la protezione esterna delle cellule nei vertebrati • Insolubili in acqua: presenza di molti amminoacidi idrofobici sia all’interno che all’esterno della proteina PROTEINE GLOBULARI • Contengono più tipi di struttura secondaria • Hanno catene polipeptidiche ripiegate per assumere una forma globulare o sferica • La maggior parte degli enzimi e delle proteine regolatrici sono globulari • Più solubili in acqua: presentano un interno idrofobo e una superficie idrofila
  • 2. Le Proteine FibroseLe Proteine Fibrose • Sono di origine animali, • insolubili in acqua, • Assolvono ruoli strutturali per lo più. Si dividono in tre categorie:  le cheratine  i collageni  le sete Formano tessuti protettivi Formano tessuti connettivi Come i bozzoli dei bachi da seta
  • 3. Proteine fibrose: α-cheratina • Componente dei capelli, lana, penne, unghie, artigli, corna, zoccoli e strati esterni della pelle • È costituita da una struttura ad α-elica destrorsa • Due catene di α-elica si avvolgono in un superavvolgimento sinistrorso • Ha un ruolo strutturale • È ricca di Cys che formano ponti disolfuro trasversali tra fibre adiacenti, aumentandone la resistenza 18 % Cys
  • 5. Le Proteine FibroseLe Proteine Fibrose • Cheratine e collageni hanno strutture ad elica, • Le sete hanno struttura foglietto beta Gruppi apolari e ponti disolfuro tendono a conferire rigidità e insolubilità alle proteine fibrose.
  • 6. Il collagene: una tripla elicaIl collagene: una tripla elica  Principale componente dei tessutiPrincipale componente dei tessuti connettivi (ossa, tendini, denti, cartilagini)connettivi (ossa, tendini, denti, cartilagini)  Tre catene avvolte tra loroTre catene avvolte tra loro ((tropocollagenetropocollagene): elica più estesa dell’): elica più estesa dell’αα-- elicaelica  Composizione amminoacidica particolareComposizione amminoacidica particolare  Un residuo ogni tre èUn residuo ogni tre è GlyGly  Ricco inRicco in prolinaprolina  Amminoacidi insoliti (idrossilisina,Amminoacidi insoliti (idrossilisina, idrossiprolina: formano ponti a idrogeno)idrossiprolina: formano ponti a idrogeno) “post-traduzionali”“post-traduzionali”
  • 7. Le Proteine GlobulariLe Proteine Globulari • Sono solubili in acqua, • di forma quasi sferica, • Assolvono funzioni biologiche. Possono essere:Possono essere: • EnzimiEnzimi • OrmoniOrmoni • Proteine di trasportoProteine di trasporto • Proteine di depositoProteine di deposito
  • 8. Le Proteine GlobulariLe Proteine Globulari • ContengonoContengono amminoacidi conamminoacidi con catene polari e carichi,catene polari e carichi, • Sono struttureSono strutture elicoidali.elicoidali. Mioglobina, proteina globulare che trasporta l’ossigeno nei muscoli. Le interazioni sono dovute a ponti disolfuro, alla polarità o meno dei gruppi R, e alla capacità di formare legame ad idrogeno.
  • 9. La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria • La struttura terziaria è la conformazione tridimensionale assunta da una proteina. • È stabilizzata da legami non covalenti come ponti idrogeno, interazioni idrofobiche tra amminoacidi non polari e legami ionici. È indispensabile per la sua attività biologica.
  • 10. La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria • Ma anche da legami covalenti, sotto forma di ponti disolfuro fra due cisteine. • Le interazioni che si instaurano a livello tridimensionale coinvolgono amminoacidi non necessariamente vicini nella struttura primaria.
  • 11. La Struttura TerziariaLa Struttura Terziaria • Quando le interazioni vengono meno, in presenza di elevate temperature, di pH non ottimale o di detergenti, la struttura tridimensionale viene persa, così la proteina va incontro a denaturazione, perdendo la sua attività biologica. la denaturazione a volte è un processo reversibile, e, allontanando l'agente denaturante, la proteina riprende spontaneamente la sua conformazione tridimensionale (che è dettata dalla struttura primaria).
  • 13. La Struttura QuaternariaLa Struttura Quaternaria • Ogni proteina tende ad assumere una sola struttura terziaria e proteine differenti assumono conformazioni differenti. Talvolta le proteine possono assumere anche una struttura quaternaria. È composta da aggregati di un certo numero di subunità Emoglobina di un adulto
  • 14. La Struttura QuaternariaLa Struttura Quaternaria • L’aggregazione serve adL’aggregazione serve ad evitare alle parti apolarievitare alle parti apolari della superficie proteicadella superficie proteica l’esposizionel’esposizione all’ambiente acquosoall’ambiente acquoso della cellula.della cellula.
  • 15. DIGESTIONE DELLE PROTEINE PROTEINA MACROPEPTIDI PEPTIDI AMMINOACIDI Vena porta Acido cloridrico + Pepsina Pepridasi pancreatiche Enzimi parete intestinale FEGATO
  • 17. CREATINACREATINA EFFETTI POSITIVI (50%) SU FORZA E POTENZA MUSCOLARI IN SINGOLI GESTI RIPETUTI OPPURE IN SCATTI INTERCALATI AD ATTIVITA’ AEROBICA. EFFETTO ANABOLIZZANTE RITENZIONE IDRICA E EFFETTO OSMOTICO EFFETTI SULLA FATICA (relativo risparmio glicolisi anaerobia e modulazione ammoniemia)
  • 18. CREATINACREATINA EFFETTI COLLATERALI Sicuramente aumento di massa corporea per ritenzione idrica In acuto: effetto osmotico intraintestinale, diarrea, disidratazione , crampi A lungo termine: insufficienza renale? Diminuzione della sintesi del trasportatore di membrana?
  • 19. Sintesi dellaSintesi della creatinacreatina e suae sua degradazionedegradazione inin creatininacreatinina
  • 20. FosfocreatinaFosfocreatina →→ creatinacreatina  Enzima: creatin chinasi (muscolo e cervello)Enzima: creatin chinasi (muscolo e cervello)  Scopo: conservazione dell’energia biologica:Scopo: conservazione dell’energia biologica:  Eccesso di ATP: energia conservata come fosfocreatinaEccesso di ATP: energia conservata come fosfocreatina  Mancanza di ATP: fosfocreatina è fonte di energiaMancanza di ATP: fosfocreatina è fonte di energia
  • 22. EnzimiEnzimi Gli enzimi consentono alle reazioni diGli enzimi consentono alle reazioni di procedere a velocità compatibili con la vitaprocedere a velocità compatibili con la vita  sono catalizzatori di natura proteicasono catalizzatori di natura proteica  influenzano la velocità, mainfluenzano la velocità, ma nonnon l’equilibriol’equilibrio  non si consumano: si trovano immutati alla finenon si consumano: si trovano immutati alla fine della reazionedella reazione  presenti in piccole quantità (importanza dellapresenti in piccole quantità (importanza della concentrazione)concentrazione)  formano complessi reversibili con il substratoformano complessi reversibili con il substrato  sonosono specifici (ad esempio digestione)specifici (ad esempio digestione)
  • 23. Gli enzimi sono catalizzatori di naturaGli enzimi sono catalizzatori di natura proteica: accelerano le reazioni biologicheproteica: accelerano le reazioni biologiche di diversi ordini di grandezzadi diversi ordini di grandezza Aumenti di velocità prodotti da enzimi
  • 27. Modello “Lock and Key”: l’enzima si combina chimicamente col substrato • Il sito attivo è costituito dal “negativo” del substrato – Si formano legami “esatti” fra enzima e substrato – Esiste una regione dell’enzima detta sito di legame e una detta sito catalitico • Riconoscimento spesso tridimensionale – Esempio: glicerol kinasi (lega solo il glicerolo in forma alfa)
  • 28. il legame avviene in una specifica regione dell’enzima chiamato sito attivo il potere catalitico dell’enzima è legato alla formazione del complesso enzima substrato ES se la concentrazione dell’enzima è costante la velocità della reazione aumenta proporzionalmente all’aumento della concentrazione del substrato fino a un valore costante vmax sito attivo occupa solo una piccola parte del volume dell’enzima sito attivo è tridimensionale legami sito attivo-substrato:legami secondari CARATTERISTICHE GENERALI
  • 29. Il legame enzima-substrato avviene tramite l’interazione delle cariche del substrato con alcuni aminoacidi del sito attivo • Alterazioni della struttura primaria di un enzima possono mutarne l’attività causando malattie genetiche
  • 30. 30 Il legame enzima-substrato induce un cambiamento conformazionale nell’enzima Esempio: esochinasi senza e con glucosio