�ݺ�ߣ

HÓA HỌC PROTID YDS-KHOAY.COM
SV: TRẦN THANH BÌNH Lớp: Y15A 1

Trắc nghiệm lượng giá kiến thức Protid:
1. Công thức này là:
A. His
B. Phe
C. Trp
D. Tyr
E. Arg
2. Trong phƣơng pháp điện di, acid amin có pHi (pH đẳng điện ) nhỏ hơn pH dung
điện thì sẽ:
A. Tủa
B. Không di chuyển
C. Di chuyển về cực âm
D. Di chuyển về cực dƣơng
E. Di chuyển về cực âm xong quay về vị trí ban đầu.
3. Liên kết nào đóng vai trò quan trọng nhất trong hình thành cấu trúc bậc 2 của
protein:
A. Liên kết peptid
B. Liên kết disulfid
C. Liên kết hydrogen
D. Liên kết phân tử
E. Liên kết Glucozid
4. Phƣơng pháp Diêm tích là phƣơng pháp:
A. Sử dụng màng bán thấm để loại bỏ muối ra khỏi dung dịch
B. Sử dụng độ tan của protein trong các nồng độ muối khác nhau để tách chiết.
C. Sử dụng sự biến tích làm protein dễ tiêu hóa hơn dạng nguyên thủy.

D. Sử dụng áp suất keo trong việc vận chuyển nƣớc cùng các chất dinh dƣỡng và
cặn bã ra khỏi thành mạch.
E. Sử dụng nhiệt độ để tách riêng các protein.
5. Trong các protein sau, protein nào giàu Arginin:
A. Albumin
B. Globulin
C. Protamin
D. Histon
E. Scleroprotein
6. Phản ứng dùng để nhận biết Tyrosin:
A. Phản ứng Millon
B. Phản ứng Sakaguchi
C. Phản ứng Xanhthoproteic
D. Phản ứng Hopkins – Cole
E. A và C đúng
7. Trong Tripeptid Glutathion nhóm nào sau đây đƣợc gọi là nhóm hoạt động:
A. Nhóm SH
B. Nhóm C=O
D. Nhóm COO-
E. Cả A và B
8. Chất nào cung cấp CH3 trong nhiều phản ứng Methyl hóa của cơ thể:
A. S – adenosylmethionin
B. ATP
C. AMP

D. Collagen
E. Albumin
9. Trong Insulin, cầu nối disulfua giữa 2 chuỗi A-B ở các vị trí:
A. 6A-11B; 7A-7B; 20A-19B
B. 6A-11B; 7A-7B; 20A-19A
C. 6A-11B; 7A-7B; 19A-20B
D. 6A-11A; 7A-7B; 20A-19B
E. 6A-11B; 7A-7B; 20A-20B
10. Chất dẫn truyền thần kinh ở tế bào não:
A. β-Alanin
B. Taurin
C. GABA
D. β-acidamin isobutyric
E. Glutathion
11. Những chất nào sau đây thuộc protein thuần:
1. Ferritin A. 2,3
2. Protamin B. 1,3,5
3. Hemoglobin C. 2,4
4. Albumin D. 2,4,5
5. Collagen E. 1,4,5
12. Acid amin có chuỗi bên tích điện âm ở pH cơ thể:
A. Tyr
B. Asp
C. His

D. Val
E. Arg
13. Chọn câu SAI:
A. Cấu trúc bậc II của protein là sự xoắn đều đặn của chuỗi polypeptide, do liên
kết hidro quyết định.
B. Cấu trúc bậc III của protein là sự xoắn và gập khúc của chuỗi polypeptide, do
liên kết disulfide quyết định.
C. Cấu trúc bậc IV của hemoglobin là do 4 chuỗi polypeptid có cấu trúc bậc III sắp
xếp tƣơng hỗ với nhau.
D. Liên kết disulfide đóng vai trò quan trọng trong duy trì cấu trúc bậc II của
protein.
E. Xoắn collagen là một dạng cấu trúc bậc II của protein.
* Đáp án đƣợc trình bày ở cuối bài viết 
Giới thiệu: Bài viết đề cập đến 7 vấn đề của bài Hóa Học Protid gồm
1. 20 L α-acid amin hiện diện trong protein
2. Tính chất chung của các α-acid amin
3. Các phản ứng đặc biệt của Acid Amin
4. Phƣơng pháp điện di xác định acid amin
5. Một số Peptid đặc biệt
6. Phân loại Protein
7. Sự hòa tan và kết tủa của protein
Bài viết là 1 tài liệu học tập tóm tắt ngắn những vấn đề chính, thƣờng xuất hiện
trong các đề thi, trong quá trình tóm tắt không thể tránh khỏi sai sót, mong nhận
đƣợc sự góp ý của các bạn ở bên dƣới. Chúc các bạn học tốt !!!

1. 20 L α-acid amin hiện diện trong protein
Dựa vào cấu tạo gốc R để phân 20 amino axit cơ bản thành các nhóm. Một trong
các cách phân loại là 20 amino axit đƣợc phân thành 4 nhóm nhƣ sau:
- Nhóm 1: AA không phân cực – hydrophobic – water fearing

- Nhóm 2: AA phân cực và không tích điện

- Nhóm 3: AA phân cực tích điện ÂM ở pH cơ thể:
- Nhóm 4: AA phân cực tích điện DƢƠNG ở pH cơ thể:

2. Tính chất chung của các α-acid amin:
- Ngoại trừ Glycin(G) và R là Hidro, tất cả acid amin còn lại đều có cacbon bất đối
xứng, tức đều có đồng phân quang học. Tự nhiên gặp chủ yếu các dạng L-acid amin.
- Tính pHi của Alanin(A) biết pK1(R-COOH)=2,35; pK2 (R-NH2)= 9,86.
pHi=(pK1 + pK2)/2 =6,02.
- Acid amin có sự hiện diện của nhiều nhóm tích điện nên dễ tan trong các dung môi
phân cực nhƣ nƣớc, ethanol,…
- Acid amin không hấp thụ ở ánh sáng thƣờng và tia cực tím có độ dài sóng trên
240nm ngoại trừ các acid amin vòng nhƣ Trytophan(Trp), Tyrosin(Tyr),
Histidin(His), Phenylalamin(Phe). Hầu hết sự hấp thụ tia cực tím của protein chính
là sự hấp thụ của Tryptophan.
- Phản ứng Ninhydrin:
Các α-acid amin phản ứng với Ninhydrin trong điều kiện đun nóng tạo sản phẩm có
màu Xanh Tím (trừ Pro cho phức màu vàng) và có KHÍ CO2 sinh ra. Các acidamin
khác α-acid amin cũng tác dụng đƣợc với Ninhydrin nhƣng không có CO2 sinh ra.
Peptid và NH3 cũng phản ứng nhƣng chậm hơn so với α-acid amin.
- Phản ứng tạo liên kết Peptid.

3. Các phản ứng đặc biệt của Acid Amin:
- Phản ứng Sanger (Phản ứng với 1-fluoro 2,4 dinitrobenzen - FDNB )
Trong môi trƣờng kiềm yếu, 1-fluoro 2,4 dinitrobenzen tác dụng với nhóm -NH2
tự do của amino acid tạo dẫn xuất có màu vàng. Phản ứng này dùng xác định
amino acid có chứa nhóm -NH2 trong chuỗi polipeptide, thông qua đó để xác định
trình tự sắp xếp các amino acid trong chuỗi polipeptide đó.
- Phản ứng Edman (Phản ứng với Phenyl isothiocyanat - PITC)
Phenyl isothiocyanat tác dụng với các α-amin sẽ tạo thành acid
phenylthiohydantoic, chất này trong môi trƣờng acid với dung môi là nitromethan
sẽ đóng vòng tạo phenylthiohydantoin. Phản ứng này cũng đƣợc sử dụng để xác
định các amino acid nằm ở đầu tận cùng của chuỗi polypeptidecó chứa nhóm -NH2
tự do.

- Phản ứng màu nhận biết một số acid amin:
Acid amin Tên phản ứng Màu
Arginin [R] Sakaguchi Đỏ
Cystein [C]
Cystein [C]
Nitroprussid
Sullivan
Đỏ
Đỏ
Tyrosin [Y]
Tyrosin [Y]
Tyrosin [Y]
Pauly
Ehrlich
Millon
Đỏ
Xanh
Đỏ
Tryptophan [W] Hopkins – Cole Tím
Phenylalanin [F] Xanhthoproteic Vàng
4. Phương pháp điện di xác định acid amin:
Nhƣ chúng ta đã biết, mỗi loại acid amin đều có một chỉ số pHi ( pH đẳng điện ).
Tại môi trƣờng có pH = pHi của acid amin thì tổng điện tích của acid amin này
trong dung dịch bằng 0 bởi acid amin tồn tại ở dạng lƣỡng cực là chủ yếu.
pHmt = pHi  aa ở dạng lƣỡng cực
pHmt < pHi  aa ở dạng acid
pHmt > pHi  aa ở dạng base
Ngƣời ta ứng dụng pHi trong phƣơng pháp điện di để phân biệt các acid amin có
pH lệch nhau nhƣ ví dụ sau đây.
Dùng dung dịch đệm pyridine/acid acetic/nƣớc có pH = 3,9 để chạy điện di hỗn
hợp acid amin ta thu đƣợc sơ đồ.

1=acid amin kiềm
2=acid amin trung tính
3=hỗ hợp acid amin
4=acid glutamic
5=acid aspartic
Giải thích:
- Acid amin kiềm và trung tính có pHi > pHmt (=3,9) nên tồn tại ở dạng acid
(NH3+) di chuyển về cực âm.
- Acid glutamic (pHi=3,12) và aspartic (pHi=2,77) có pHi đều nhỏ hơn 3,9 nên tồn
tại ở dạng base (COO-) di chuyển về cực dƣơng.
5. Một số Peptid đặc biệt
- Glucagon: sản phẩm của tuyến tụy, gồm 29 aa, vai trò làm tăng đƣờng máu.
- Insulin: sản phẩm của tuyến
tụy, gồm 2 chuỗi. Chuỗi A
(21aa), chuỗi B(30aa).
Các liên kết disufua ở vị trí
6A-11A; 7A-7B; 20A-19B.
Vai trò giảm đƣờng máu.

- Bradykinin: chất gây hạ huyết áp cơ trơn, tăng hoạt động tự kích thích và tăng
phản ứng tự vệ, có tác dụng giảm đau ( ở liều thấp ).
- Kallidin: cũng là nhân tố gây hạ huyết áp cơ trơn.
- Glutathion: γ – Glutamyl – Cysteinyl – Glycin
Glutathione ( viết tắt GSH) là chất Chống oxy hóa, chống gốc tự do thông qua cơ
chế tái tạo vitamin C, E, nên GSH đóng vai trò quyết định đối với chức năng của
các vitamin C, E.Glutathione giúp trẻ hóa cơ thể đồng thời chống stress, kéo dài
tuổi thọ, chống lại bệnh tật, làm đẹp da… Nhóm SH của cysteine trong glutathion
là nhóm hoạt động.
- Gramicidin S, Tyrocidin: Peptid kháng sinh.
- Thyrotropin Releasing Hormon (TRH): Pyroglutamyl – Histidyl – Prolinamid.

6. Phân loại Protein
6.1. Tính hòa tan
- Albumin Tan trong nƣớc và dung dịch muối.
- Globulin Ít tan trong nƣớc, nhƣng tan trong dd muối.
- Histon Tan trong dung dịch muối
- Scleroprotein Không tan trong nƣớc hoặc dung dịch muối, giàu glycin,
alanine, prolin.
- Protamin Tan trong ethanol 70-80% nhƣng không tan trong nƣớc và
ethanol tuyệt đối, giàu arginine. Protamin sulfat là chất chống
đông máu yếu, nhƣng đƣợc sử dụng trong điều trị nhiễm độc
Heparin là chất chống đông máu mạnh, vì khi gặp nhau, cả 2
hợp thành phức và mất đi tính chống đông máu.
6.2. Hình dạng
- Protein cầu ( tỉ lệ nhỏ hơn 10, thƣờng không lớn hơn 3-4 ): Insulin, albumin và
globulin.
- Protein sợi ( tỉ lệ lớn hơn 10 ) keratin, myosin.
6.3. Dựa vào chức năng
- Protein cấu trúc: collagen, proteoglycan…
- Protein vận chuyển: Hemoglobin, lipoprotein huyết thanh.
- Protein xúc tác: Enzyme.
6.4. Dựa vào thành phần hóa học
- Protein THUẦN: albumin, globulin, glutelin, protamine, Scleroprotein, Histon.
- Protein tạp: nucleoprotein, glucoprotein, phosphoprotein, chromoprotein,
lipoprotein, metalloprotein.
6.5. Dựa vào tính chất vật lý

- Điện di protein huyết tƣơng: α1, α2, β, γ globulin…
- Dựa vào tỉ trọng: Chylomicron, VLDL, LDL, HDL.
7. Sự hòa tan và kết tủa của protein
Ở trạng thái hòa tan, protein đƣợc hydrat hóa, các phân tử nƣớc bám vào các nhóm
ƣa nƣớc nhƣ NH2, COOH ( của Lysin, acid Glutamic,…) của phân tử protein. Lớp
áo nƣớc bao quanh phân tử protein là một trong các yếu tố làm vững bền dung dịch
protein.
- Ảnh hƣởng của pH: khi pH bằng pHi thì protein có độ tan thấp nhất, khi pH khác
pHi thì độ tan tăng lên, do các phân tử protein tích điện cùng dấu dẫn đến đẩy nhau
trong dung dịch.
- Ảnh hƣởng của nồng độ muối trung tính: với nồng độ thấp muối trung tính làm
tăng độ tan của nhiều protein, khi nồng độ tăng lên đáng kể thì độ tan giảm và ở
nồng độ muối rất cao thì protein có thể tủa hoàn toàn. Phƣơng pháp Diêm Tích là
phƣơng pháp sử dụng các nồng độ muối trung tính khác nhau để tách riêng từng
loại protein.
- Ảnh hƣởng của dung môi: khi cho các dung môi ethanol, aceton,… vào dung dịch
protein thì mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa của protein giảm, protein kết
tủa. VD: dung dịch amonisulfat 50% tủa globulin và dung dịch amonisulfat bão
hòa tủa với albumin của huyết tƣơng.
- Ảnh hƣởng bởi nhiệt độ: 0-40o
C độ tan protein tăng, 45-70o
C đa số protein mất
tính bền vững, bắt đầu có sự biến tính.* Chú ý: Sự biến tính làm đứt hầu hết các
liên kết trong protein nhƣng không làm đứt liên kết peptid. Có 2 loại biến tính là
biến tính thuận nghịch (nhƣ nucleoprotein) cấu trúc không gian có thể trở lại trạng
thái ban đầu sau khi biến tính; và biến tính không thuận nghịch ( nhƣ albumin
trứng gà,…) cấu trúc không gian bị phá vỡ vĩnh viễn.

Đáp án phần lượng giá:
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13
C D C B C A A A D C D B D
(Nguồn: Sách hóa sinh bộ môn, sách trắc nghiệm hóa sinh, internet)

�ݺ�ߣ

Hóa học protid

Recommended

More Related Content

What's hot (20)

Similar to Hóa học protid (20)

Hóa học protid