![[Claudia.tomasini.chimica organica m-z_2013-2014]lucidi 2014 parte 6](https://cdn.slidesharecdn.com/ss_thumbnails/claudia-180504211202-thumbnail.jpg?width=560&fit=bounds)
![[Claudia.tomasini.chimica organica m-z_2013-2014]lucidi 2014 iii parte](https://cdn.slidesharecdn.com/ss_thumbnails/claudia-180428083435-thumbnail.jpg?width=560&fit=bounds)
More Related Content
Similar to Enzimi 1 ctf (10)
More from FrancescoPeruzzi1 (8)
Enzimi 1 ctf
- 1. Gli enzimi e la catalisi
- 3. Distribuzione di energia in una popolazione di molecole Normalmente, le molecole stabili sono per lo pi湛 presenti ad un livello di energia relativamente basso Solo una piccola frazione di esse possiede sufficiente energia per superare la barriera dellenergia di attivazione
- 4. GLI ENZIMI: CATALIZZATORI BIOLOGICI Accelerano le reazioni chimiche (REAGENTE CHE SI TRASFORMA IN PRODOTTO) Non possono alterare lequilibrio della reazione ma solamente accelerare la velocit di reazione riducendo lenergia di attivazione richiesta per iniziare la reazione Dalla regolazione degli enzimi dipende ladattabilit metabolica Gli enzimi sono proteine GLOBULARI
- 5. GLI ENZIMI: CATALIZZATORI BIOLOGICI Permettono alle reazioni di andare verso condizioni che lorganismo pu嘆 tollerare Pu嘆 processare milioni di molecole ogni secondo Agiscono in modo molto specifico, solo con pochi tipi di molecole (substrati)
- 8. La spontaneit di una reazione 竪 determinata dalle propriet e dalle concentrazioni dei reagenti
- 9. La spontaneit di una reazione 竪 determinata dalle propriet e dalle concentrazioni dei reagenti Ma se una reazione spontanea non significa che sia veloce .potrebbe avvenire in tempi lunghissimi (quindi, in termini biologici, come se non avvenisse)
- 10. S P Velocit = k (S) Inversamente proporzionale Allenergia di attivazione
- 12. E + S ES EP E + P REAZIONE ENZIMATICA TIPO FORMAZIONE DEL COMPLESSO ES
- 13. SITO ATTIVO DELL ENZIMA
- 15. La teoria dello stato di transizione stato fondamentale (reagenti) stato di transizione (specie chimiche con legami non completamente formati) intermedi (specie chimiche con legami completamente formati) prodotti Questa teoria considera una reazione solo in termini di:
- 16. Enzimi: catalizzatori biologici X Y G Reazione non catalizzata G G* G* Reazione catalizzata Gli enzimi si combinano transientemente col substrato e ne abbassano lenergia di attivazione Non spostano lequilibrio della reazione, ma aumentano la velocit con cui lequilibrio viene raggiunto Non subiscono modificazioni permanenti durante la reazione e sono subito disponibili per catalizzare una nuovo ciclo di reazione
- 17. Analogies for NRG barriers
- 20. Determinanti del potere catalitico Formazione di legami covalenti tra enzima e substrato Instaurazione di numerose interazioni non covalenti ENERGIA DI LEGAME (GB)
- 21. Le interazioni deboli sono ottimali nello stato di transizione
- 22. Il complesso enzima-substrato E + S ES Sito attivo Sito di legame Sito catalitico
- 26. SITO ATTIVO regione specifica delle molecole enzimatiche dove il substrato si lega e reagisce per formare il prodotto. Esistono due modelli per interpretare linterazione sito attivo-substrato modello chiave-serratura (Fischer 1894) modello adattamento induttivo (Koshland 1954) (modello eccessivamente semplificato) lenzima 竪 una serratura in cui pu嘆 girare solo la chiave specifica; infatti, solo una determinata molecola di substrato ha la forma che le permette di entrare nella fessura del sito attivovdellenzima in modo che la reazione possa avvenire la forma assunta dallenzima 竪 adatta a far avvenire la reazione solo dopo che questo si 竪 legato al substrato: tale fenomeno serve a portare i gruppi funzionali specifici dellenzima nellorientamento corretto necessario per la catalisi della reazione
- 27. Funzione dellenergia di legame nella catalisi
- 28. Reversibilit delle reazioni enzimaticheReversibilit delle reazioni enzimatiche Lenzima favorisce il raggiungimento dellequilibrio, quindi catalizza anche la reazione inversa A <====> B Ma, se B 竪 substrato di una reazione successiva, la prima reazione diventa praticamente irreversibile A -----> B <====> C Ci嘆 vale per catene anche molto lunghe di reazioni (catene enzimatiche)
- 30. TIPI DI CATALISI
- 34. CATALISI COVALENTE CATALISI DA IONI METALLICI
- 36. Struttura generale degli enzimiStruttura generale degli enzimi APOENZIMA (Parte proteica) OLOENZIMA coenzima (vitamina) ione metallico gruppo prostetico (legato covalentemente)
- 38. I coenzimi sono molecole organiche che si associano alle proteine per aiutarle a svolgere la funzione catalitica. Essi generalmente sono vitamine del gruppo B modificate (attivate) Coenzima nelle reazioni di carbossilazione (trasporto unit monocarboniosa ossidata) Biotina (H) Coenzima correlato all' FH4 per il trasporto dei gruppi monocarboniosi Cobalamina (B12) Coenzima FH4 - trasporto dei gruppi monocarboniosi ridotti Acido folico Coenzima A - trasporto gruppi acilici e in particolare acetato Acido pantotenico Coenzima PLP (piridossalfosfato) - trasporto gruppi amminici e metabolismo aa in generale Piridossina (B6) Coenzimi NAD e NADP - trasporto idrogeno ed elettroni Niacina (PP) Coenzima FAD e FMN - trasporto idrogeno ed elettroni Riboflavina (B2) Coenzima TPP (tiamina pirofosfato) - rimozione gruppi CO2 Tiamina (B1) FUNZIONEVITAMINA
- 39. CLASSIFICAZIONE INTERNAZIONALECLASSIFICAZIONE INTERNAZIONALE ENZIMI:ENZIMI: OSSIDOREDUTTASI TRANSFERASI IDROLASI LIASI ISOMERASI LIGASI
- 41. ossidoreduttasi: reazioni di ossido-riduzione 1.1 agisce sul gruppo CHOH del donatore 1.2 agisce sul gruppo aldeidico o chetonico del donatore 1.3 agisce sul gruppo CH-CH del donatore 1.4 agisce sul gruppo CH-NH2 del donatore (ammina primaria) 1.5 agisce sul gruppo C-NH del donatore 1.6 agisce su NADH o NADPH . 1.7 agisce su altri composti azotati 1.8 agisce su gruppi solforati 1.9 agisce sui gruppi eme Esempio: DEIDROGENASI, CATALASI, OSSIDASI, PEROSSIDASI, IDROSSILASI REDUTTASI CLASSIFICAZIONE INTERNAZIONALECLASSIFICAZIONE INTERNAZIONALE ENZIMI:ENZIMI:
- 42. 3 - idrolasi: reazioni di idrolisi 3.1 legami esterei 3.2 legami glicosidici 3.3 altri legami 3.4 legami peptidici 3.5 legami C-N non peptidici 3.6 legami anidridici 3.7 legami C-C Esempi: ESTERASI, GLICOSIDASI, PEPTIDASI, FOSFATASI, TIOLASI, LIPASI. CLASSIFICAZIONE INTERNAZIONALECLASSIFICAZIONE INTERNAZIONALE ENZIMI:ENZIMI:
- 43. NOMENCLATURA Diidrossiacetone fosfato <-------> gliceraldeide deidrogenasi TRIOSOFOSFATO DEIDROGENASI EC 5.3.1.1. 5. ISOMERASI 3. ossidazione di una parte del substrato e riduzione in un altra 1. Interconversione di aldosi in chetosi e viceversa 1. Primo ingresso nella sotto-sottoclasse 5.3.3. Nomenclatura enzimatica (academic Press, 1992) 3196 enzimi
- 44. Denominazione costituita da 3 parti: Nome del substrato Nome del coenzima Nome della reazione catalizzata + asi Esempi: Alcool + NAD+ <-------> aldeide (o chetone) + NADH Alcool : NAD+ ossidoreduttasi EC 1.1.1.1 ATP + Creatina <-------> creatina-fosfato + ADP ATP : Creatina fosfotrasferasi EC 2.7.3.2
- 46. Introduzione agli enzimi (un po di storia) 1850: Pasteur fermentazione dello zucchero in alcol 竪 catalizzata da fermenti (lievito) li chiama enzimi e postula che siano inseparabili dalla struttura della cellula vivente 1897: Buchner gli enzimi coinvolti nella fermentazione possono funzionare anche una volta rimossi dalla struttura della cellula vivente 1926: Sumner isola e cristallizza lenzima ureasi postula che gli enzimi siano proteine fine anni 30: Northrop verifica che gli enzimi sono proteine Haldane scrive un trattato intitolato Enzimi seconda met XX sec: sono stati purificati migliaia di enzimi e di centinaia di essi 竪 stata determinata la struttura e il meccanismo chimico